Лаборатория физико-химических основ 
биоконверсии энергии
Заведующий лабораторией
профессор, д.х.н.УГАРОВА Наталья Николаевна

Почтовый адрес
Москва 119899 ГСП-3, Воробьевы Горы,
Московский государственный университет им.М.В.Ломоносова,
Химический факультет, кафедра химической энзимологии
Тел. 939-26-60, 939-26-52, Факс: 939-54-17, E-mail:unn@enz.chem.msu.ru

  • Лаборатория основана в 1980 г по инициативе заведующего кафедрой химической энзимологии, члена-корреспондента АН СССР, профессора Ильи Васильевича Березина, через пять лет после организации на химическом факультете кафедры химической энзимологии. Со дня основания лаборатории ее заведующим является профессор Угарова Наталья Николаевна.
  • В лаборатории работают 25 штатных сотрудников, которые входят в состав нескольких самостоятельных научных групп.
  • Заведующий лабораторией профессор Н.Н.Угарова осуществляет общее руководство лабораторией и возглавляет научную группу физико-химических основ биоконверсии энергии.

В научной группе профессора Н.Н.Угаровой работают 7 научных сотрудников, 3 инженера, аспирант, дипломник, стажер, студенты.
Фамилия,имя,отчество  Должность,науч. степень  Адрес электрон. почты
Угарова Наталья Николаевна  Зав.лаб., д.х.н., профессор unn@enz.chem.msu.ru
 Бровко Любовь Юльевна  вед.науч.сотр., д.х.н.  .
Дементьева Екатерина Игоревна  ст.науч.сотр., канд.хим. наук eid@enz.chem.msu.ru
Романова Надежда Анатольевна  науч.сотр., канд.биол.наук .
Леонтьева Ольга Владимировна науч.сотр., канд.хим.наук ovl@enz.chem.msu.ru
Лебедева Ольга Владимировна науч.сотр., канд.хим.наук .
Фрунджян Валерий Гайкович ст.науч.сотр., канд.тех.наук vgf@enz.chem.msu.ru
Лундовских Ирина Александровна науч.сотр. ial@enzyme.chem.msu.ru
Чудинова Елена Алексанровна аспирантка helench@enz.chem.msu.ru


Основные результаты, ранее полученные в лаборатории:

Тема: "Разработка научных основ биокатализа ферментом пероксидазой и конструирование биоаналитических систем на основе пероксидазы" 
 Наиболее существенные результаты:
- Изучены кинетика и механизм индивидуального и совместного пероксидазного окисления различных субстратов.
 - Выяснен механизм диссоциации и реконструкции гембелкового комплекса пероксидазы.
 - Разработаны методы стабилизации пероксидазы путем химической модификации и/или оптимизации микроокружения фермента в растворе и иммобилизованном состоянии.
 - Исследовано ингибирующее действие  физиологически активных веществ и ряда лекарств на пероксидазу и разработаны высокочувствительные методы анализа микроколичеств этих веществ с использованием  пероксидазы.

Тема: 

"Физико-химические механизмы биоконверсии энергии и функционирования биолюминесцентных систем,  создание на их основе методов биолюминесцентного экспресс-анализа в медицине, экологии, технологии и научных исследованиях".
Наиболее существенные результаты
- Расшифрован кинетический механизм реакций, катализируемых люциферазой светляков.
- Открыта липидзависимая природа люциферазы светляков.
- Обоснован аллостерический механизм регуляции субстратом каталитической активности фермента.
- Выяснена роль субъединичных взаимодействий в катализе и стабилизации люциферазы.
- Описан механизм  инактивации люциферазы в процессе ее функционирования.
- Разработаны методы стабилизации и иммобилизации фермента.


Важнейшие результаты последних лет и основные направления исследований, проводимых в настоящее время:

  1. Предложен диссоциативный механизм образования электронно-возбужденного продукта реакции и генерации света в люциферин-люциферазной системе светляков, обоснована физико-химическая модель, описывающая взаимосвязь между максимумом биолюминесценции и поляризуемостью, конформационной подвижностью активного центра люциферазы, образующего микроокружение эмиттера.
  1. Развернуты генно-инженерные исследования люциферазы светляков (клонирован ген и получена первичная последовательность люциферазы светляков Luciola mingrelica, изучены кинетика и механизм экспрессии гена люциферазы в клетках E.coli и доказана необходимость участия шаперонов и АТФ  в процессе трансформации вновь синтезированного белка люциферазы в каталитически активную форму, сконструирована плазмида-суперпродуцент рекомбинантной люциферазы для получения препаративных количеств фермента, получены мутантные формы люциферазы методом направленного мутагенеза и физико-химические характеристики рекомбинантной и мутантных люцифераз).

Важнейшие результаты лаборатории и современные направления прикладных исследований в области биолюминесцентного анализа:

  1. Разработаны состав и способы получения люциферин-люциферазных реагентов (АТФ-реагенты) на основе растворимой и иммобилизованной люциферазы  для определения микроколичеств АТФ, АТФ-зависимых ферментов и их субстратов, клеток микроорганизмов. Налажен выпуск АТФ-реагентов в лабораторных условиях и проведена их успешная апробация в научных, медицинских и заводских лабораториях, которая показала, что эти реагенты с успехом заменяют коммерческие АТФ-реагенты зарубежных фирм, превосходя последние по стабильности.
  2. Разработано с использованием АТФ-реагентов более 20 аналитических методик биолюминесцентного контроля микробиологической чистоты пищевых продуктов, биологических образцов, воды, технологического оборудования и т.д., в том числе такие, как например:

  3. а) контроль процессов биокоррозии масел, смазок и полимеров (включены в два Госстандарта);
    б) экспресс-анализ микробной обсемененности ран и антибиотикочувствительности (утверждены рекомендации Минздравом);
    в) определение общей бактериальной обсемененности сырого молока (утверждено Президиумом РАСХН).

Список публикаций лаборатории включает более 200 научных работ: статей, обзоров, тезисов докладов, главы в ряде монографий, 18 авторских свидетельств и 6 патентов.

Избранные публикации

  1. J.H.Devine, G.D.Kutuzova, V.A.Green, N.N.Ugarova, and T.O.Baldwin (1993) Luciferase from east european firefly Luciola  mingrelica: cloning and nucleotide sequence of the cDNA, overexpression in Esherichia  coli and purification of the enzyme. Biochim.Biophys.Acta, 1173, 121-132.
  2. L.Yu. Brovko, N.A.Romanova, and N.N.Ugarova (1994) Bioluminescent assay of bacterial intracellular AMP, ADP, and ATP with the use of a coimmobilized three-enzyme reagent (adenylate kinase, pyruvate kinase, and firefly luciferase). Anal. Biochem., 220, 410-414.
  3. O.A.Gandelman, L.Yu. Brovko, A.Yu. Chikishev, A.P.Shkurinov, and N.N.Ugarova, (1994) Investigation of the interaction between firefly luciferase and oxyluciferin or its analogues by steady state and subnanosecond time-resolved fluorescence. J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 22, 203-209.
  4. L.Yu.Brovko, O.A.Gandelman, T.E.Polenova, and N.N.Ugarova, (1994) Kinetics of bioluminescence in the firefly luciferin-luciferase system. Biochemistry (Moscow), 59, 195-201.
  5. E.G.Bulanova, V.M.Budagyan, N.A.Romanova, L.Yu.Brovko, and N.N.Ugarova (1995) Bioluminescent assay for human lymphocyte blast transformation. Immonology Lett. 46, 153-155
  6. E.I.Dementieva, E.E.Zheleznova, G.D.Kutuzova, I.A.Lundovskikh, and N.N.Ugarova (1996) Physicochemical properties of recombinant Luciola mingrelica luciferase and its mutant forms. Biochemistry (Moscow) 61, N1, 115-119.
  7. I.A.Lundovskikh, E.I.Dementieva, and N.N.Ugarova (1998) Immobilization of recombinant firefly luciferase. Physicochemical properties and application. Biochemistry (Moscow), 63, N 6,  691-696.
  8.  N.N.Ugarova, L.Yu.Brovko, and E.I.Dementieva (1998) Bioluminescence and Chemiluminescence.In: Luminescence of Solids. D.R.Vij, ed. Plenum Press, N.Y., London, 391-411.

По всем вопросам и с пожеланиями обращайтесь,пожалуйста, по адресу: unn@enz.chem.msu.ru

Данная страница создана в марте 1999 года, последние изменения сделаны 6 мая 2003 г.

 [English version of this page]

Вернуться на страничку кафедры

Общая информация | Научные подразделения | Учебный процесс | История кафедры
Полезные ссылки | Новости | О сервере

© 1998-1999 Кафедра Химической Энзимологии, Химический Факультет
Московский Государственный Университет им. М.В. Ломоносова